图书介绍

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酶分子
  • (英)费迪南德著(W.Ferdinand) 王志美等译 著
  • 出版社: 北京:科学出版社
  • ISBN:13031·1283
  • 出版时间:1980
  • 标注页数:350页
  • 文件大小:12MB
  • 文件页数:362页
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图书目录

目录 1

第一章细胞中的酶 1

细胞对酶的需要 1

酶学的历史 3

分类 3 4

细胞中酶的多样性 4

酶在细胞活动的自我调节中的作用 7

酶学的目的 10

研究酶的一些原因 12

在化疗和医学中的酶 12

在分化和发育中的酶 14

酶与化学工业 15

酶的命名和分类 16

第二章生物力能学和动力学 17

热力学方面的考虑 17

酶通过提高原来是慢反应的反应速度而起作用 17

酶作为一种生物化学绳索和滑轮 19

自由能变化的测量和它们对浓度的依赖关系 23

酶学中的焓和熵 25

动力学方面的考虑 26

反应速度的测量 27

酶的催化效应 31

Michaelis-Menten假说 32

Briggs-Haldane假说 36

Km和Vm的测量 40

酶的测定 44

第三章蛋白质的结构和性质 50

在蛋白质中发现的氨基酸 50

蛋白质分子量的测定 57

超离心测定分子量 57

凝胶过滤 58

SDS—凝胶电泳 59

蛋白质的一级结构 61

蛋白质的空间结构——二级和三级结构 73

1.疏水性相互作用 74

2.氢键 78

3.静电相互作用 85

4.电子脱位作用 87

5.范德华力 87

中心法则 88

蛋白质的四级结构 91

关于蛋白质三维结构的X-射线衍射研究 95

影响蛋白质构象的因素 96

第四章酶的结构与功能 100

配基结合部位 100

酶的辅因子 101

配基结合部位的实验检定和特性 108

Scatchard作图 113

化学修饰研究 119

亲和标记 126

诱导-契合假说 127

活性部位与别构部位 129

专一性 132

酶原、同功酶和突变 135

酶的激活、钝化和抑制 138

2.通过改变酶的环境来改变酶活的试剂 139

1.通过改变酶的共价结构来改变酶活的试剂 139

3.通过可逆地、非共价结合配基来改变酶活力 140

催化作用 141

过渡态 142

活化能 143

过渡态类似物 146

酶降低反应活化自由能的方式 151

熵因子:邻近作用和定向作用 151

焓因子:应变和一般的酸碱催化 153

牛胰核糖核酸酶A的作用机制 158

第五章酶动力学Ⅰ:独立活性部位的动力学 165

一底物酶动力学 167

酶浓度接近于底物浓度时的影响 169

产物对酶促反应速度的影响 169

Haldane关系式 173

中间复合物异构作用的影响 174

酶异构作用的影响 175

抑制剂与活化剂的影响 177

pH对酶促反应速度的影响 193

温度对酶促反应速度的影响 196

动力学模型 198

离子强度及介电常数对酶促反应速度的影响 198

速度方程式的结构 199

两底物酶 200

随机机理或分支机理 201

有序机理或不分支机理 212

超过两个底物或产物的酶 226

第六章酶动力学Ⅱ:相互作用部位的动力学 227

同位相互作用和异位相互作用 227

与配基有关的构象变化 228

Hill图与Hill系数 232

Adair假说 235

Monod,Wyman和Changeux(M.W.C)模型 237

M.W.C模型的结合曲线 240

Koshland的序列模型 247

别构酶的一个实例:天门冬氨酸转氨甲酰酶 254

催化亚基 259

调节亚基 260

ATCase寡聚体 262

导言 265

稳态流 265

第七章酶和代谢控制Ⅰ:酶活力的细调 265

流量的反馈调节 268

代谢途径中的近平衡和非平衡反应 273

饱和的或不依赖底物的反应:Vm的重要性 278

管道的比喻:定步者和狭路 278

Kacser和Burns理论 279

开关机制 285

近平衡反应在保持代谢物浓度方面的作用 288

作为一种调控方法的间隔作用 290

第八章酶和代谢控制Ⅱ:酶活力的粗调 292

粗调 292

Jacob和Monod的操纵子学说 293

操纵基因和阻遏物 294

什么因素控制着酶的降解速度? 298

影响蛋白质更新的因素 299

结论 301

附录1.酶的命名和分类 302

命名法 302

1.系统名称 302

2.常用名或俗名 303

3.多酶复合物的命名 303

4.种和组织的差异 304

酶的编号和分类的要点 305

1.氧化还原酶 305

2.转移酶 308

3.水解酶 309

4.裂解酶 311

5.异构酶 312

6.连接酶(合成酶) 312

关于命名规则的某些注意事项 313

本书所涉及的酶一览表(按字母排列) 315

沉淀方法 319

1.硫酸铵沉淀 319

附录2.蛋白质的提纯 319

2.用其他可溶性盐沉淀蛋白质 323

3.有机溶剂的使用 323

色谱方法 324

1.分子筛色谱或凝胶过滤 324

2.离子交换色谱 327

4.亲和色谱 329

3.吸附色谱 329

电泳方法 331

1.区带电泳 331

2.等电聚焦 333

提纯方法的选择和顺序 334

纯度的标准 335

参考文献 336

题目索引 341

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